糜蛋白酶原

糜蛋白酶原（英語：Chymotrypsinogen），也叫胰凝乳蛋白酶原，是糜蛋白酶的無活性前體（酶原），糜蛋白酶是一種消化酶，可將蛋白質分解成更小的肽。糜蛋白酶原是由245個胺基酸殘基組成的單一多肽鏈。它在胰腺的腺泡細胞中合成並儲存在腺泡細胞頂端的膜結合顆粒內。顆粒從細胞中釋放出來是被荷爾蒙信號或神經衝動所刺激，顆粒溢出到通向十二指腸的導管中。

激活

糜蛋白酶原在進入消化道之前必須處於非活性狀態。這可以防止對胰腺或任何其他器官的損害。它被另一種稱為胰蛋白酶的酶激活為活性形式。這種活性形式稱為π-糜蛋白酶，用於製造α-糜蛋白酶。胰蛋白酶切割糜蛋白酶原中精氨酸-15和異亮氨酸-16之間的肽鍵。這會在π-糜蛋白酶分子中產生兩個肽，它們通過二硫鍵結合在一起。一種π-糜蛋白酶通過破壞亮氨酸和絲氨酸肽鍵作用於另一種。活化的π-糜蛋白酶與其他π-糜蛋白酶分子反應，裂解出兩個二肽，即絲氨酸-14-精氨酸-15和蘇氨酸-147-天冬醯胺-148。該反應產生α-糜蛋白酶。α-糜蛋白酶的產量會受到諸如苯丙酸鹽等抑制劑的影響，也受pH、溫度和氯化鈣的影響。

可以使用螢光探針6-對甲苯胺基萘磺酸（TNS）研究活化過程。 TNS與胰凝乳蛋白酶原形成共價鍵，並且當鍵在胰蛋白酶存在下斷裂形成胰凝乳蛋白酶時，螢光增加。